據物理學家組織網20日報道，加拿大不列顛哥倫比亞大學醫(yī)學院的研究人員在最新一期《科學》雜志上撰文指出，他們利用低溫電子顯微鏡，在接近原子分辨率下，首次對新冠病毒奧密克戎變種的刺突蛋白進行了分子尺度層面的分析，揭示了該變種如何附著并感染人類細胞的細節(jié)，有助新療法的開發(fā)。
位于病毒外部的刺突蛋白是新冠病毒進入人類細胞的關鍵，此前的研究發(fā)現，奧密克戎變種的刺突蛋白上出現了37個突變，是此前變種的3到5倍。
最新的結構分析結果顯示，R493、S496和R498這幾個突變在刺突蛋白和人類細胞受體——血管緊張素轉化酶2（ACE2）之間創(chuàng)建了新的鹽橋和氫鍵。研究人員得出結論稱，這些新創(chuàng)建的氫鍵似乎增加了病毒與人類細胞的結合能力。
最新研究論文主要作者、不列顛哥倫比亞大學生物化學和分子生物學系教授史利南·蘇布拉馬尼亞姆博士說：“我們的研究結果表明，相比新冠病毒原始毒株，奧密克戎與人類細胞的結合力更強，強度與新冠病毒德爾塔變種相當?！?/p>
隨后，研究人員開展了進一步的實驗，表明奧密克戎的刺突蛋白表現出更高的抗體逃避能力：其可在一定程度上逃避所有六種（能完全逃避其中五種）被測單克隆抗體。此外，奧密克戎對從接種疫苗者體內以及未接種疫苗個體體內提取出的抗體的逃逸能力都強于此前的新冠病毒變種。
蘇布拉馬尼亞姆強調道：“我們的研究結果表明，刺突蛋白上的突變可能是導致奧密克戎傳染能力增加的主要因素。此外，值得注意的是，與感染后未接種疫苗的患者獲得的天然免疫力相比，奧密克戎對疫苗產生的免疫力的逃避程度更低，這表明接種疫苗仍然是我們最好的防御措施。”
研究人員表示，了解奧密克戎刺突蛋白的分子結構非常重要，通過分析病毒感染人類細胞的機制，科學家可以開發(fā)出更好的治療方法來破壞這一過程并中和這一變種及其新冠病毒變種。
